Proteine und Proteindenaturierung

In diesem Grundlagenartikel zu Proteinen (aka Eiweißen) mag ich euch gerne zuerst anschaulich beschreiben, wie Eiweiße aufgebaut sind und was sie für eine Rolle in unserem Körper spielen.

Die noch größere zweite Hälfte schreibe ich dann über einen wichtigen Prozess bei Proteinen: die Denaturierung. Eine Denaturierung findet zum Beispiel statt, wenn Eiweiße erhitzt werden. Sie spielt eine große Rolle in unserem Körper und in der Küche. Ich mag dabei auch der Frage nach gehen, was es für nährwerttechnische Auswirkungen hat, Eiweiß zu erhitzen.

Die Proteinbauklötze: Aminosäuren

Fangen wir an mit einer wichtigen Gruppe von Molekülen: Als Aminosäuren bezeichnet man Moleküle, bei denen an einem Kohlenstoffatom die folgenden Atome oder Atomketten hängen: Aminosäuremolekül

  • Ein Wasserstoffatom,
  • eine Aminogruppe NH_2,
  • eine Carboxylgruppe COOH und
  • einen Rest R. Dieser Rest kann nochmals eine längere Kette von Atomen sein. Durch ihn unterscheiden sich die verschiedenen Aminosäuren. Er bringt weitere chemische Eigenschaften mit sich.

Aminosäuren können miteinander reagieren: Das Stickstoffmolekül der Aminogruppe bindet sich an das Kohlenstoffatom der Carboxylgruppe. Dabei spalten sich ein Wasserstoffmolekül der Aminogruppe und die OH-Gruppe der Carboxylgruppe als Wasser ab. Solche aneinandergekettete Aminosäuren nennt man Peptide.

Peptidgleichung

Wenn wir dieses Peptid anschauen, fällt auf, dass sich auch dort wieder eine Aminogruppe am einen Ende und eine Carboxylgruppe am anderen Ende befinden. An diese Enden können sich erneut jeweils neue Aminosäuren anlagern — das Peptid kann so länger und länger werden. Ab einer Länge von 100 Aminosäuren nennt man ein solches Molekül dann Protein.

Proteine in unserem Körper

Proteine sind also Aneinanderkettungen von Aminosäuren. In unserem Körper sind diese Aneinanderkettungen nicht etwa zufällig — nein, ihre Zusammensetzung ist es, die in der RNA eines Lebewesens, festgelegt und die durch den genetischen Code bestimmt ist.

Die verschiedenen Reste der verschiedenen Aminosäuren und die zahllosen Möglichkeiten, diese Aminosäuren in einer langen Kette zu kombinieren, ermöglichen es, dass Proteine mit ganz unterschiedlichen Strukturen und für ganz unterschiedliche Einsatzbereiche gebildet werden können. Proteine nehmen viele viele Rollen in unserem Körper ein — drei prominente Beispiele:

  • Transportfunktion. Der rote Blutfarbstoff Hämoglobin ist ein Eiweiß. An ihn hängen sich Sauerstoffmoleküle aus der Lunge, die über die Blutlaufbahn dann zu ihrer Einsatzstelle in unserem Körper transportiert werden.
  • Muskelfunktionen. Proteine sind sowohl wesentlicher Bestandteil unserer Muskeln, als auch die biologischen Auslöser, um diese Muskeln anzuspannen.
  • Enzyme. Enzyme sind Stoffe, die chemische Reaktionen (schneller) ablaufen lassen. Bei allem, was lebendig ist, spielen sie eine große Rolle. Es sind Enzyme, die unsere Verdauung steuern, das Essen in seine Bestandteile brechen und damit für uns verwertbar machen. Nahezu alle dieser wichtigen Helfer sind Proteine.

Der Aufbau unserer Proteine

Jedes Molekül, das wie oben beschrieben aufgebaut ist, bezeichnet man als Aminosäure — ganz gleich, wie groß der Rest sein mag, der dort noch dran hängt. Wikipedia sagt, dass über 400 solcher Aminosäuren bekannt seien. Nach aktuellem Wissensstand werden in Lebewesen lediglich 23 davon zu Proteinen verkettet, für den Menschen sind es 21.

Ein Protein war ja aber ein Zusammenschluss von mindestens hundert Aminosäuren. Verwendet unser Körper womöglich noch andere Aminosäuren für kleinere Moleküle? Ja! Als Beispiel habe ich die Aminosäure Thyroxin entdeckt, ein Hormon in der Schilddrüse.

Dazu, dass unser Körper auch diese sogenannten nicht-proteinogenen Aminosäuren verwendet, gibt es in keiner meiner Quellen auch nur eine Randbemerkung (Komplexität unter’n Teppich kehr’n). Ich interpretiere dieses kollektive Schweigen mal dahingehend, dass diese Aminosäuren zumindest für die Planung unserer Ernährung vernachlässigbar sind…

Also zurück zu den Proteinen und ihren 23 Aminosäuren. Nochmal: Jede Pflanze, jedes Tier baut sich nach Bauplan seiner RNA die benötigten Proteine zusammen. Wenn wir über die Ernährung „fremdes“ Eiweiß aufnehmen, wird dieses von unserer Verdauung zuerst in seine Aminosäuren zerlegt, die dann anschließend von unserem Körper nach seinen eigenen Bedürfnissen wieder zusammengesetzt werden.

Streng genommen kann man sagen, der Mensch braucht nicht Eiweiß in seiner Ernährung, sondern er braucht Aminosäuren. Den Aminosäuren und Fragen unserer Gesundheit will ich diesen Monat deshalb noch einen ganz eigenen Artikel widmen. Hier soll es jetzt noch mit etwas Chemie und einem für die Küche wichtigen Prozess bei Proteinen weiter gehen: der Denaturierung.

Das Formenreichtum von Proteinen

Habt ihr schon einmal Sojamilch in euren Kaffee geschüttet und miterlebt, wie die Sojamilch darin zu flocken angefangen hat? Habt ihr schon einmal Mayonnaise selbst hergestellt und gesehen, wie die verwendete Sojamilch dicklich wurde, nachdem ihr sie mit Zitronensaft vermischt habt? Oder schon einmal Tofu selbst gemacht? Schon einmal Angst vor zu hohem Fieber gehabt?

Hinter allen diesen Prozessen steckt die Eiweißdenaturierung (aka /-gerinnung/-ausflockung)! Um diesen Prozess zu verstehen, kehren wir wieder zurück zu unseren Eiweißmolekülen, deren lange Kette aus mehr als hundert aneinandergereihten Aminosäuren bestehen. Diese Kette kann in der Realität ein einziger „langer“ Strang sein — man nennt das die Primärstruktur eines Eiweißes (klick).

All die verschiedenen Aminosäuren aus denen ein Eiweiß besteht, bringen für das Protein nun aber eine Vielzahl an Möglichkeiten, chemische Bindungen einzugehen. Im Repertoir steckt da eigentlich alles, was man so im Chemieunterricht der Oberstufe an Bindungen kennenlernt: Wasserstoffbrücken, Van-der-Waals-Bindungen, Atombindungen. Dabei gibt es Aminosäureteile, die Wasser abstoßen — und solche, die Wasser anziehen.

Ganz schön vielfältig so ein Protein! Spannend ist dran, dass ein Eiweiß im Naturzustand vor allem Bindungen mit sich selbst eingeht! Ihr könnt euch das wie eine lange Kette vorstellen, bei der sich einzelne Glieder gegenseitig anziehen können. Wenn diese Kette nicht nur schnurgerade liegen bleibt, wird sie sich mit sich selbst verknüpfen und eine ganz neue Form bekommen.

So können ganz verschiedenartig geformte Eiweiße entstehen: Von langen, regelmäßig gewundenen Helixen (klick), die z.B. als Kollagen unser Bindegewebe bilden, bis zu wurschteligen Wollknäulbällchen wie das Hämoglobin (klick), das unseren Sauerstoff transportiert. Auch können zwei separate Eiweiße unter sich einen Komplex aus Proteingewusel bilden.

Sind die Proteine in solchen komplexeren Strukturen angeordnet, spricht man von ihren Sekundär-, Tertiär-, und Quartiärstrukturen. Erst durch diese Formen bekommt das Eiweiß seine Funktion: Man kann sich regelrecht vorstellen, wie sich Kollagenproteine zusammenlagern und ein robustes Netz, unser Bindegewebe, bilden. So braucht es unser Körper, so kommen die Proteine „natürlich gegeben“ vor.

Denaturierung: Auflösung der höheren Strukturen

Die Bindungen, die für die Bildung dieser „höheren“ Formen des Proteins verantwortlich sind, sind nicht ganz so stark wie die Peptidbindungen zwischen den Aminosäuren, die die Primärstruktur bilden. Mit beispielsweise Hitze oder Säure kann man diese Formen auflösen, ohne dabei die Primärstruktur zu zerstören. In der reinen Primärstruktur können die Eiweiße ihre Aufgaben nicht mehr erfüllen, man bezeichnet sie dann als denaturiert.

Da das Eiweiß jetzt so „aufgerissen“ ist, befinden sich entlang des Stranges allerlei Aminosäuren, die nun frei sind, mit der Außenwelt zu reagieren. Oben habe ich schon erwähnt, dass es sowohl wasserabstoßende, als auch -anziehende Aminosäuren gibt. Diese verhalten sich jetzt unterschiedlich:

Findet die Denaturierung in einer flüssigen Umgebung (z.B. in Sojamilch) statt, so lagern sich Wassermoleküle an die wasseranziehenden Eiweißteile an. Das Wasser wird gebunden und die Flüssigkeit damit weniger flüssig. Das ist es, was ihr beobachten könnt, wenn ihr zur Mayonnaiseherstellung Zitronensaft in eure Sojamilch mischt und diese dickflüssiger wird!

Die wasserabstoßenden Teile des Proteins hingegen, jetzt von Wasser umgeben, möchten sich so schnell wie möglich wieder binden und zur Ruhe kommen. Wenn beim Erhitzen rege Bewegung herrscht, ist es dabei wahrscheinlich, dass die wasserabstoßenden Teile zweier Proteine aufeinandertreffen und sich miteinander verbinden.

Diese Bindungen zwischen den langen Proteinsträngen führen nun zu einem Ergebnis, das nicht ganz so wuselig wie die Bindungen des naturierten Eiweißes ist. Vielmehr bilden die Stränge gemeinsam eine Art Netz, das ebenfalls dazu beiträgt, der Flüssigkeit ein festeres Grundgerüst zu geben.

Eure Vorstellungskraft zu meinem Gerede kann vielleicht dieses Video hier unterstützen (spult auf 2:17) (:

Laborversuche und Beispiele

In meiner Versuchsreihe habe ich die Denaturierung mal ganz stark fokussiert: Ich habe eine nicht allzu große Menge Sojamilch zum einen mit einigem Zitronensaft vermischt und zum anderen auch noch aufgekocht. Wie ihr auf dem Bild sehen könnt, ist die Masse dadurch richtig dickflüssig geworden.

Denaturierte SojamilchDiese Masse hat sich wegen der vielen Säure unangenehm auf den Zähnen angefühlt und war außerdem seehr sämig. Klar, ich habe es hier mit der Denaturierung ja auch ganz bewusst übertrieben. Vielleicht könnte man da aber eine gute Balance finden und somit eine ganz ohne Verdickungspulver (Stärke) auskommende helle Sauce kreieren.

Projektvorstellung: Proteine

Denaturierte Sojamilch

Im nächsten Schritt habe ich die Masse für eine kurze Zeit durch einen Stoff abtropfen lassen. Viel ungebundenes Wasser ist nicht mehr ausgetreten, aber nochmals ist die Masse ist sichtbar fester geworden. Wenn man sich das Bild da links ansieht, erschleicht einen eine Ahnung: Zum Tofu ist es gar nicht mehr allzu weit! Und in der Tat ist die Denaturierung von Sojamilch ein wesentlicher Schritt bei der Herstellung von Tofu.

Ein weiteres Denaturierungsbeispiel habe ich oben noch erwähnt: Die ausflockende Sojamilch im Kaffee. Neben der Wärme des Kaffees ist es hier vor allem auch seine Säure, die das Eiweiß denaturieren lässt. Für ein Schüsschen Sojamilch in eine Tasse Kaffee hat es dort natürlich viel zu viel Flüssigkeit, als dass das denaturierte Eiweiß den Kaffee wirklich andickt. Stattdessen — so die Erklärung, die ich mir selbst gegeben habe — bilden sich kleine „abgeschottete“ Flöckchen.

Die Eiweißdenaturierung und unsere Gesundheit

Die Eiweißdenaturierung ist ein sehr wesentlicher Faktor, warum wärmere Temperaturen schädlich für Leben sind. Ein Fieber, eigentlich eine Schutzmaßnahme unseres Körpers, würde, wenn es unseren Körper wärmer als 42°C werden lässt, dafür sorgen, dass wir unser eigenes Eiweiß denaturieren.

Ach ja – und erinnert ihr euch, wie ich während des Fermentationsmonats und beim Sauerteig stets gemahnt habe, dass die Temperatur nicht zu warm werden darf? Nun, auch die fermentationstreibenden Bakterien sind eben auf ihre Eiweißstruktur angewiesen (:

Verschiedene Eiweiße denaturieren übrigens bei verschiedenen Temperaturen. Losgehen tut das ab 42°C (weshalb auch hier die übliche Temperaturschwelle in einer Rohkosternährung gesetzt wird), bis zu Temperaturen von über 80°C, in denen man bereits lebende Bakterien (und damit Eiweiße) nachweisen konnte.

Eine wesentliche Frage ist jetzt, ob die Denaturierung eines Proteins dessen Gesundheitswert beeinflusst. Wie sich für mich herausgestellt hat, müsste man dazu recht tief bohren — was ich jetzt im Rahmen dieses Grundlagenartikels nicht machen möchte. Trotzdem gibt es einen kleinen Überblick, den ich schon gewinnen konnte und euch gerne mitgeben möchte.

Prinzipiell gilt, dass die Primärstruktur eines Proteins beim Kochen nicht zerstört wird: Es bräuchte weit mehr Energie um die Peptidbindungen aufzulösen. Möglich ist allerdings, dass sich einzelne Aminosäureteile beim Erhitzen verändern und damit von unserem Körper nicht mehr wie benötigt einsetzbar ist.

Als Beispiel habe ich hierfür gefunden, dass Lysin (eine bedeutende essentielle Aminosäure) bei Erhitzung zusammen mit der Aminosäure Dehydroanalin zu einem Stoff namens Lysinoanalin reagieren kann. Das Lysin ist für uns dann nicht mehr verwertbar.

Um zu diesem Beispiel zu gelangen, musste ich allerdings schon etwas „tiefer“ suchen, was ein Hinweis darauf sein könnte, dass diese Umwandlung in unserer Ernährungspraxis keine allzu enorme Rolle spielt. Das von mir in Foren und co am häufigsten reproduziert gefundene Wissen lautet, dass der größte Anteil an Aminosäuren nach dem Kochen für uns verwertbar bleibt.

Verdauung denaturierter Eiweiße

Was etwas mehr diskutiert wird, ist der Einfluss der Denaturierung auf unsere Verdauung der Eiweiße. Nochmal zurück zu unserer Verwertung der Proteine: Oben hatte ich bereits angedeutet, dass unser Körper aufgenommene Eiweiße in seine Bestandteile zerlegt und sie dann nach seinem eigenen Bedarf wieder neu zusammen setzt.

Nun, dieses „Zerlegen“ bedarf ebenfalls der Denaturierung: In unserem Magen wird naturiertes Eiweiß durch die Magensäure (Säure!) denaturiert, um dann von Enzymen in kleinere Teile und letztlich in einzelne Aminosäuren zerlegt zu werden.

Ob es nun gut oder schlecht für uns ist, Eiweiße im Voraus zu denaturieren, dazu gibt es (wie könnte es auch anders sein^^) verschiedene Theorien:

Die eine Theorie besagt, dass wir unserem Körper damit einen Energieaufwand ersparen, da er die Denaturierung jetzt nicht mehr selbst bewältigen muss. Eiweiß zu kochen, würde es also leichter verdaulich machen.

Das scheint erstmal durchaus einleuchtend — ich wundere mich aber etwas, ob uns der Denaturierungsaufwand denn wirklich Energie kostet: Die Magensäure ist schließlich einfach da, das Denaturieren müsste doch von alleine statt finden! Intuitiv würde ich den eigentlichen Energieaufwand eher in der Enzymarbeit sehen, die ja auch bei denaturiertem Eiweiß noch geschieht.

Eine andere Theorie könnte so denken: Gekochtes Eiweiß geht neue Bindungen ein, lagert Wasser an und wird fester. Die neuen Bindungen, die ja beim Kochen (d.h. im Zustand einiger Action) entstehen, sind Bindungen, die tendenziell stabiler sind. Unser Verdauungssystem hätte dann größere Schwierigkeiten, diese Bindungen zu knacken. Gekochtes Eiweiß wäre damit schwerer verdaulich.

Schlussbemerkung

Zum Abschluss muss ich erwähnen, dass sich meine gesundheitlichen Ausführungen hier auf die Rolle der Denaturierung beim Kochen beziehen. Etwas anderes ist es, wenn eiweißhaltige Lebensmittel gebraten werden: Im Zuge der Maillard-Reaktion reagieren Aminosäuren zu Röstaromen und sind dann für unseren Körper nicht mehr verfügbar. Die Maillard-Reaktion zu thematisieren, möchte ich diesen Monat auch noch schaffen…

 

So, pfuh, wieder einmal so viel geschrieben. Was ich etwas bedauere ist, dass ich die chemischen Bindungen eines Eiweißes nicht näher beschrieben habe. So hätte ich mir selbst und euch sicher nochmal viel verständlicher machen können, wie Sekundärstruktur und co zustande kommen, wie sie sich im Zuge der Denaturierung auflösen, warum die Primärstruktur bestehen bleibt… Ich hoffe, dieser Mangel hinterlässt euch nicht in Unverständnis!

 

Verwendete Quellen:

Ernährungswissenschaft. Von Hilka de Groot. Haan-Gruiten, 2011.
On Food and Cooking. The science and lore of the kitchen. Von Harold McGee. New York, 2004.
Gastronomie. Grundstufe. Von F. Jürgen Herrmann (Herausgeber). Leipzig, 2005.
youtube.com – Protein Denaturation
wikipedia.de – Aminosäuren
wikipedia.de – Thyroxin
agrarforschungschweiz.ch – Vorkommen von Lysinoalanin in Milch und Milchprodukten

 

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7 Comments

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  4. Vielen Dank, sehr sehr hilfreicher Artikel. Alles super erklärt und verständlich, auch für Chemie-Neueinsteiger.
    Tausendfacher Dank

  5. Hallo Nico,
    Sehr verständlicher praxisorientierter und toller Beitrag! Bin selbst auch gerade beim Eruieren welche gesundheitlichen Auswirkungen die Denaturierung hat. Das betrifft gerade die Stellen wo du gemeint hast man müsste tiefer bohren… aber das ist es worum es eigentlich geht, denn, wenn das so ist, wie üblicherweise behauptet wird, dass beim Erhitzen die Aminosäuren nicht zerstört werden und ohnehin bei der Verdauung alle Proteine in Aminosäuren zerlegt werden, ja dann wäre es egal – in Hinblick auf das Eiweiß – ob ich nun Rohkost zu mir nehme oder gekochte, oder noch besser, ob ich das Ei durchkoche oder innen weich esse, was ich nicht glauben kann, da wird`s wohl einen gravierenden Unterschied für die Verwertung geben müssen, dem anscheinend zu wenige Beachtung schenken, wie ich dich einschätze hast du das für dich schon herausgefunden. LG

    • Huhu Manfred,

      tja, da ist es als „einfacher Mensch“ eben mega schwer, sich durch den Dschungel aus wiederholtem Halbwissen und komplexer, ggbf. eben nicht ganz zutreffender, Wissenschaft einen Weg zu bahnen… Ich konnte das Thema für mich damals bei diesem Stand belassen; ich fühle mich reichlich gesund und bin nicht zu sehr dahinter her, meine Ernährung gesundheitlich auf die Spitze zu treiben (: Interessant wäre es trotzdem – konntest du denn mittlererweile noch etwas Neues herausfinden?

      Was ich dir gerne aber noch an’s Herz legen mag, wäre, dich mit demselben Eifer nochmal mit der Haltung und Ausbeutung von Tieren zu beschäftigen (Stichwort Eier). Bei der „Produktion“ von tierlichen „Nahrungsmitteln“ werden leider massenhaft empfindsame Lebewesen eingesperrt, ausgebeutet, getötet.. -> muss nicht sein. Infos findest du dazu im Internet massenweise, oder du fragst nochmal nach.

      Liebe Grüße,
      Nico

  6. Ja richtig gesagt: Halbwissen und Informationsdschungel, das müsste nicht sein wenn man sich in der Forschung auf das Konzentriert was für die Gesundheit wichtig ist, das bringt aber keinen Gewinn… Ja ich habe durch intensive Nachforschung einiges herausgefunden (das meiste englischsprachig) das muss ich noch auf Logik und Schlüssigkeit überprüfen und (auch mit meinen) Erfahrungen vergleichen, das kommt dann alles kompakt in mein nächstes ebook/Taschenbuch das würde hier ohnehin den Rahmen sprengen… Bei der Tierhaltung stehe ich auf dem Standpunkt, dass jegliche Haltung Freiheitsentzug ist, das gilt auch für das höchstentwickeltste (bösartigste) Tier Mensch, man braucht sich nur die umgekehrte Situation vorstellen das genügt… LG Manfred

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